Бұл микробқа қарсы пептидтер бастапқыда жәндіктердің, сүтқоректілердің, қосмекенділердің және т.б. қорғаныс жүйелерінен алынған және олар негізінен төрт санатты қамтиды:
1. цекропин бастапқыда цекропиамоттың иммундық лимфасында болған, ол негізінен басқа жәндіктерде кездеседі, ал ұқсас бактерицидтік пептидтер шошқа ішегінде де кездеседі.Олар әдетте күшті сілтілі N-терминал аймағымен, одан кейін ұзын гидрофобты фрагментпен сипатталады.
2. Ксенопустың микробқа қарсы пептидтері (магинин) бақалардың бұлшық еттері мен асқазанынан алынады.Ксенопустың микробқа қарсы пептидтерінің құрылымы да, әсіресе гидрофобты ортада спираль тәрізді екені анықталды.Липидті қабаттардағы ксенопус антипептидтерінің конфигурациясы N-таңбаланған қатты фазалық ЯМР арқылы зерттелді.Ациламинді резонанстың химиялық ығысуына негізделген ксенопус антипептидтерінің спиральдары параллель екіқабатты беттер болды және олар 30 мм мерзімді спиральдық құрылымы бар 13 мм торды құру үшін біріктіре алды.
3. дефенсин Қорғаныс пептидтері адам поликариоттық нейтрофилді қоян полимакрофагтарынан толық ядролық лобуласы және жануарлардың ішек жасушалары бар.Сүтқоректілердің қорғаныс пептидтеріне ұқсас микробқа қарсы пептидтер тобы жәндіктерден «жәндіктердің қорғаныс пептидтері» деп аталатын шығарылды.Сүтқоректілердің қорғаныс пептидтерінен айырмашылығы, жәндіктерді қорғайтын пептидтер тек грам-оң бактерияларға қарсы белсенді.Тіпті жәндіктердің қорғаныс пептидтерінде алты Cys қалдығы бар, бірақ дисульфидті бір-бірімен байланыстыру әдісі әртүрлі.Drosophila melanogast-тан алынған бактерияға қарсы пептидтердің молекулаішілік дисульфидті көпірмен байланысу режимі өсімдік қорғаныс пептидтеріне ұқсас болды.Кристаллдық жағдайларда қорғаныс пептидтері димер ретінде ұсынылады.
4.Тахиплезин жылқы шаяндарынан алынады, оны жылқы шаяндары деп атайды.Конфигурацияны зерттеу оның антипараллельді В-бүктеу конфигурациясын (3-8 позиция, 11-16 позиция) қабылдайтынын көрсетеді.β-бұрыш бір-бірімен байланысқан (8-11 позиция) және 7 және 12 позициялар арасында және 3 және 16 позициялар арасында екі дисульфидтік байланыс түзіледі.Бұл құрылымда гидрофобты амин қышқылы жазықтықтың бір жағында орналасқан, ал алты катиондық қалдық молекуланың құйрығында пайда болады, сондықтан құрылым да биофильді.
Бұдан шығатыны, микробқа қарсы пептидтердің барлығы дерлік олардың ұзындығы мен биіктігі бойынша әртүрлі болғанымен катиондық сипатқа ие;Жоғарғы ұшында, альфа-спираль түрінде болсын немесеβ-қатпарлы, битропты құрылымы ортақ белгі.
Жіберу уақыты: 20 сәуір-2023 ж