Дисульфидті байланыстар көптеген ақуыздардың үш өлшемді құрылымының ажырамас бөлігі болып табылады.Бұл коваленттік байланыстарды барлық дерлік жасушадан тыс пептидтер мен ақуыз молекулаларында табуға болады.
Дисульфидтік байланыс цистеин күкірт атомы цистин күкірт атомының екінші жартысымен белоктың әртүрлі позицияларында ковалентті жалғыз байланыс түзгенде түзіледі.Бұл байланыстар ақуыздарды, әсіресе жасушалардан бөлінетіндерді тұрақтандыруға көмектеседі.
Дисульфидті байланыстардың тиімді қалыптасуы цистеиндерді дұрыс басқару, аминқышқылдарының қалдықтарын қорғау, қорғаныс топтарын жою әдістері және жұптастыру әдістері сияқты бірнеше аспектілерді қамтиды.
Пептидтер дисульфидті байланыстармен егілді
Гутуо организмінде дисульфидті байланыс сақинасының жетілген технологиясы бар.Егер пептидте тек бір жұп Cys болса, дисульфидті байланыстың түзілуі қарапайым.Пептидтер қатты немесе сұйық фазаларда синтезделеді,
Содан кейін ол pH8-9 ерітіндісінде тотықтырылды.Екі немесе одан да көп жұп дисульфидті байланыстар түзілу қажет болғанда синтез салыстырмалы түрде күрделі.Дисульфидті байланыстың түзілуі әдетте синтетикалық схемада кеш аяқталса да, кейде алдын ала түзілген дисульфидтерді енгізу пептидтік тізбектерді байланыстыру немесе ұзарту үшін тиімді.Bzl — симбионтта кеңінен қолданылатын Cys қорғау тобы, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys және т.б.Біз дисульфидті пептид синтезіне маманданамыз, соның ішінде:
1. Молекула ішінде екі жұп дисульфидті байланыс және молекулалар арасында екі жұп дисульфидті байланыс түзіледі.
2. Молекула ішінде үш жұп дисульфидті байланыс және молекулалар арасында үш жұп дисульфидті байланыс түзіледі.
3. Инсулин полипептидінің синтезі, мұнда әртүрлі пептидтік тізбектер арасында екі жұп дисульфидтік байланыс түзіледі.
4. Үш жұп дисульфидпен байланысқан пептидтердің синтезі
Неліктен цистеинил амин тобы (Cys) соншалықты ерекше?
Cys бүйірлік тізбегі өте белсенді реактивті топқа ие.Бұл топтағы сутегі атомдары бос радикалдармен және басқа топтармен оңай ауыстырылады және осылайша басқа молекулалармен оңай коваленттік байланыс түзе алады.
Дисульфидтік байланыстар көптеген ақуыздардың 3D құрылымының маңызды бөлігі болып табылады.Дисульфидті көпір байланыстары пептидтің серпімділігін төмендетеді, қаттылығын арттырады және потенциалды кескіндердің санын азайтады.Бұл кескінді шектеу биологиялық белсенділік пен құрылымдық тұрақтылық үшін өте маңызды.Оның ауыстырылуы белоктың жалпы құрылымына әсер етуі мүмкін.Dew, Ile, Val сияқты гидрофобты аминқышқылдары спиральды тұрақтандырғыш болып табылады.Өйткені ол цистеин дисульфидті байланыс түзбесе де цистеин түзілудің дисульфидті-байланыс α-спиральын тұрақтандырады.Яғни, егер барлық цистеин қалдықтары редукцияланған күйде болса (-SH, бос сульфгидрил топтарын тасымалдайтын), спираль тәрізді фрагменттердің жоғары пайызы болуы мүмкін еді.
Цистеин түзетін дисульфидті байланыстар үшінші реттік құрылымның тұрақтылығына төзімді.Көп жағдайда SS байланыстар арасындағы көпірлер төрттік құрылымдардың қалыптасуы үшін қажет.Кейде дисульфидтік байланыс түзетін цистеин қалдықтары бастапқы құрылымда бір-бірінен алшақ орналасады.Дисульфидті байланыстардың топологиясы ақуыздың бастапқы құрылымының гомологиясын талдау үшін негіз болып табылады.Гомологиялық белоктардың цистеин қалдықтары өте сақталған.Тек триптофан цистеинге қарағанда статистикалық тұрғыдан көбірек сақталған.
Цистеин тиолазаның каталитикалық аймағының ортасында орналасқан.Цистеин субстратпен тікелей ацилдік аралық заттарды түзе алады.Редукцияланған пішін белоктағы цистеинді төмендетілген күйде сақтайтын «күкірт буфері» қызметін атқарады.РН төмен болған кезде тепе-теңдік төмендетілген -SH формасын қолдайды, ал сілтілі ортада -SH -SR түзу үшін тотығуға бейім, ал R сутегі атомынан басқа кез келген нәрсе.
Цистеин сонымен қатар детоксикант ретінде сутегі асқын тотығымен және органикалық пероксидтермен әрекеттесе алады.
Хабарлама уақыты: 19 мамыр 2023 ж